Dzięki noblistom projektujemy białka użyteczne dla człowieka

Tegoroczna Nagroda Nobla z chemii dotyczy inżynierii białka. Dzięki badaniom laureatów istnieje sposób, by na dużą skalę tworzyć nowe białka o funkcjach użytecznych dla człowieka, co przydaje się w medycynie i w życiu codziennym.

Frances H. Arnold
Foto: https://twitter.com/nobelprize

Tegoroczni nobliści z dziedziny chemii – Frances H. Arnold oraz George P. Smith i Gregory P. Winter, zainspirowali się w swoich badaniach mechanizmami znanymi z ewolucji.

Wykorzystali mutacje genetyczne i naturalną selekcję – do projektowania białek, które pomagają rozwiązać różne problemy trapiące ludzkość.

Biolog prof. Janusz Bujnicki z warszawskiego Międzynarodowego Instytutu Biologii Molekularnej i Komórkowej w rozmowie z PAP powiedział o badaniach noblistów: „To ciekawy obszar badawczy. Dotyczy inżynierii białka”. I dodał, że badania te łączą w sobie nauki przyrodnicze, chemiczne i inżynieryjne.

„Dzięki ich badaniom mamy sposób, jak tworzyć nowe białka o nowych funkcjach użytecznych dla człowieka – czy to w medycynie, czy to w przemyśle, czy w życiu codziennym. Wcześniej – o ile mi wiadomo – projektowanie na tak dużą skalę białek o zadanych funkcjach nie było możliwe” – ocenił.

Prof. Bujnicki wyjaśnił, że Frances Arnold to znana na całym świecie inżynier enzymów. Jak wyjaśnił, enzymy to katalizatory białkowe, makrocząsteczki biologiczne, które ułatwiają zachodzenie reakcji chemicznych. Enzymy mogą być stosowane w przemyśle, biotechnologii, leczeniu człowieka, ale i np. w proszkach do prania.

„Arnold wynalazła wiele technik, dzięki którym można tworzyć enzymy przeprowadzające nowe reakcje chemiczne i optymalizować te enzymy tak, by działały możliwie najlepiej” – powiedział uczony. Jak dodał, Arnold do uzyskiwania nowych enzymów zastosowała m.in. techniki ewolucji sterowanej.

„Bierzemy jeden gen kodujący wyjściowe białko i mutujemy go w sposób losowy. Dzięki temu powstaje bardzo wiele nowych wariantów, z których każdy produkuje swoją odmianę białka. Wśród nich mogą się znaleźć warianty wykazujące poszukiwaną funkcję. Potem w warunkach laboratoryjnych tworzy się sztuczną presję selekcyjną, aby z dużej puli wariantów wyselekcjonować te, które najlepiej spełniają kryteria i radzą sobie z zadanym problemem” – opowiada prof. Bujnicki.

W ten sposób, krok po kroku, dzięki kolejnym mutacjom, udaje się otrzymać białka, które mają coraz lepsze parametry. „Obecnie ta technologia powszechnie używana jest na całym świecie do optymalizowania enzymów” – powiedział. George Smith z kolei zbudował system, gdzie geny umieszcza się w wirusach infekujących bakterie (tzw. fagach), które produkują białko na swojej powierzchni.

„Zmutowane warianty genu wprowadzamy do faga i namnażamy go. W ten sposób powstają ogromne ilości cząsteczek fagowych, z których każda zawiera konkretny wariant badanego genu, na powierzchni prezentuje odpowiadający mu wariant testowanego białka. Cząsteczki te testujemy w systemie, gdzie ma zachodzić reakcja chemiczna, wyłapujemy te fagi, które mają na powierzchni najlepiej działające warianty białka, dzięki czemu możemy ustalić najlepsze warianty badanego genu” – opisał naukowiec.

Proj. Bujnicki wyjaśnił, że trzeci z noblistów, Gregory Winter, używał z kolei fagowej ekspresji białek („phage display”) do produkcji przeciwciał. Białek, które są w naszym ciele też są losowo tworzone, by rozpoznawać antygeny.

„Metoda ewolucji sterowanej podąża w tym kierunku, jaki zostanie zadany przez badacza. Można więc stworzyć enzym o zadanej funkcji startując nawet z losowego materiału genetycznego” – powiedział Bujnicki. I dodał, że znacznie łatwiej jest jednak, jeśli na początku drogi mamy już zbadany enzym, który wykazuje przynajmniej ślad takiej aktywności, którą chcemy ulepszyć albo zmienić.

Ludwika Tomala

Źródło: naukawpolsce.pap.pl